PROTEINAS

El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o de el dios proteo. Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos. Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños; los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción; el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén. Las proteínas son macromoléculas formadas por aminoácidos Las proteínas son moléculas de enorme tamaño; pertenecen a la categoría de macromoléculas. Por hidrólisis, las moléculas proteínicas son escindidas en numerosos compuestos relativamente simples, de pequeño peso, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre.
Clasificación: Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y una atípica estructura secundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina, colágeno y fibrina. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de proteínas globulares y también poseen aminoopeptidiosis al 5% para hacer simbiosis.
Composición química: Simples u holoproteínas: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas llamado grupo prostético (sólo globulares)
Propiedades: Solubilidad: Esta propiedad se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su radical tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que esta determinada por su estructura primaria.
Desnaturalización: Las proteínas pueden desnaturalizarse al perder su estructura terciaria. Al desnaturalizarse una proteína, esta pierde solubilidad en el agua y precipita. La desnaturalización se produce por cambios de temperatura o variaciones de pH. En algunos casos, las proteínas desnaturalizadas pueden volver a su estado original a través de un proceso llamado renaturalización.
Funciones de las proteínas en nuestro organismo
Son el componente nitrogenado mayoritario de la dieta y el organismo, tienen una función meramente estructural o plástica, esto quiere decir que nos ayudan a construir y regenerar nuestros tejidos, no pudiendo ser reemplazadas por los carbohidratos o las grasas por no contener nitrógeno.No obstante, además de esta función, también se caracterizan por:
+ Funciones reguladoras, Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas que llevan a cabo las reacciones químicas que se realizan en el organismo.
+ De transporte, proteínas transportadoras de oxígeno en sangre como la hemoglobina.
+ Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos medios como el plasma.
+ Las proteínas actúan como catalizadores biológicos: son enzimas que aceleran la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo.
+ La contracción muscular se realiza a través de la miosina y actina, proteínas contráctiles que permiten el movimiento celular.
+ Función de resistencia. Formación de la estructura del organismo y de tejidos de sostén y relleno como el conjuntivo, colágeno, elastina y reticulina.
Enlace peptídicoDe Wikipedia, la enciclopedia libreSaltar a navegación, búsqueda
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. El enlace peptídico tiene lugar mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro:

El resultado es un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal. Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido Alanil-serina.

Características estructurales del enlace
Una proteína puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre en torno a los enlaces sencillos, en su estado natural sólo adoptan una única conformación tridimensional que llamamos conformación nativa. Esto hizo pensar que no podía haber giro libre en todos los enlaces; y efectivamente, mediante difracción de rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia. Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilización obliga a que los 4 átomos que forman en enlace peptídico más los dos carbonos que se encuentran en posición a con respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano paralelo a ello.
Esta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del enlace peptídico. Por ello, el armazón está constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos metileno sustituidos. El O carbonílico y el hidrógeno amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-Ca y Ca-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles.
Características del enlace peptídico:
El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace. El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano
Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbono carbonílico y el Nitrógeno del enlace peptídico. Aun así, los enlaces entre los carbonos a y los a aminos y a carboxilo, pueden rotar libremente; su única limitación está dada por el tamaño del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa gama de configuraciones.
Configuración trans. Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis y esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando se encuentran en posición cis.
Sin carga pero polar.
Al igual que los enlaces amido, los grupos -C=O (carbonilo) y –NH (amino), de los enlaces peptídicos, son incapaces de recibir o donar protones en un amplio rango de valores de pH (entre 2 y 12). En las proteínas, los únicos grupos cargados son el N- y C-terminales y cualquier grupo ionizable presente en la cadena lateral de los residuos. Aún así, los grupos -C=O y –NH del enlace peptídico participan en la formación de puentes de Hidrógeno en las proteínas para dar origen a la estructura secundaria.